МОРФОЛОГИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ В ПЕЧЕНИ КРЫС ПРИ ГИПЕРГОМОЦИСТЕИНЕМИИ

  • Я. И. Новогродская (Ya. I. Novogrodskaya) УО «Гродненский государственный медицинский университет»
  • Р. И. Кравчук (R. I. Kravchuk) УО «Гродненский государственный медицинский университет»
  • О. Б. Островская (А. B. Astrowskaja) УО «Гродненский государственный медицинский университет»
  • М. Н. Курбат (M. N. Kurbat) УО «Гродненский государственный медицинский университет» http://orcid.org/0000-0002-8518-2450
Ключевые слова: гипергомоцистеинемия, метионин, печень, ультраструктура, митохондрии, эндоплазматический ретикулум

Аннотация

Введение. Гипергомоцистеинемия – патогенетический фактор ряда заболеваний. Печень – ключевой орган в обмене гомоцистеина.
Цель исследования – изучить структуру печени крыс при гипергомоцистеинемии.
Материалы и методы. Гипергомоцистеинемию вызывали нагрузкой метионином. Печень подвергали морфологическому исследованию.
Результаты. Гипергомоцистеинемия индуцирует локальные структурные изменения микроциркуляторного русла печени, стимулирует фиброгенез. Основной популяции гепатоцитов присущи морфологические признаки, указывающие на возрастание биосинтетического и энергетического потенциала клеток. В части гепатоцитов отмечаются дистрофические изменения, затрагивающие в основном ядерный аппарат и митохондрии. Регистрируются особенные структурные изменения митохондрий и эндоплазматического ретикулума гепатоцитов.
Заключение. Выявлены специфические изменения структуры печени при гипергомоцистеинемии, вызванной нагрузкой метионином.

Литература


1. Naumov AV. Gomocistein. Mediko-biologicheskie problemy [Homocysteine. Biomedical problems]. Minsk: Professionalnye izdanija; 2013. 312 p. (Russian).


2. Hankey GJ, Eikelboom JW, Ho WK, van Bockxmeer FM. Clinical usefulness of plasma homocysteine in vascular diseases. Med. J. Aust. 2004;181(6):314-318.


3. García-Tevijano ER, Berasain C, Rodríguez JA, Corrales FJ, Arias R, Martín-Duce A, Caballería J, Mato JM, Avila MA. Hyperhomocysteinemia in liver cirrhosis: mechanisms and role in vascular and hepatic fibrosis. Hypertension. 2001;38(5):1217-1221.


4. Cooper AJ. Role of the Liver in Amino Acid Metabolism. In: Zakim D, Boyer TD. Hepatology: a textbook of liver disease. 3rd ed. Vol. 1. Philadelphia: WB. Saunders; 1996. p. 563-600.


5. Finkelstein JD. Methionine metabolism in liver diseases. Nutr. Biochem. 1990;1(5):228-237. doi: 10.1093/ajcn/77.5.1094.


6. Mato JM, Martinez-Chantar ML, Lu SC. Methionine metabolism and liver disease. Annual Reviews. 2008;28:273-293. doi: 10.1146/annurev.nutr.28.061807.155438.


7. Medvedev DV, Zvjagina VI, Fomina MA. Sposob modelirovanija tjazheloj formy gipergomocisteinemii u krys [Modeling of severe hyperhomocysteinemia in rats]. Rossijskij mediko-biologicheskij vestnik im. akademika I.P. Pavlova [I.P. Pavlov Russian medical biological herald]. 2014;4:42-46. (Russian).


8. Doroshenko EM, Snezhitskiy VA, Lelevich VV. Struktura pula svobodnyh aminokislot i ih proizvodnyh plazmy krovi u pacientov s ishemicheskoj boleznju serdca i projavlenijami hronicheskoj serdechnoj nedostatochnosti [Structure of the pool of free amino acids and their derivatives in plasma of patients with ishemic heart disease and chronic cardiac insufficiency]. Zhurnal Grodnenskogo gosudarstvennogo medicinskogo universiteta [Journal of the Grodno State Medical University]. 2017;15(5):552-553. doi: 10.25298/2221-8785-2017-15-5-551-556. (Russian).


9. Liu WH, Zhao YS, Gao SY, Li SD, Cao J, Zhang KQ, Zou CG. Hepatocyte proliferation during liver regeneration is impaired in mice with methionine diet-induced hyperhomocysteinemia. Am. J. Pathol. 2010;177(5):2357-2365.


10. Tung HC, Hsu SJ, Tsai MH, Lin TY, Huo TI, Lee FY, Huang HC, Ho HL, Lin HC, Lee SD. Homocysteine deteriorates intrahepatic derangement and portal-systemic collaterals in cirrhotic rats. Clin. Sci. 2016;131(1):69-86. doi: 10.1042/CS20160470.


11. Yao L, Wang C, Zhang Xu, Peng L, Liu W, Zhang X, Liu Y, He J. Hyperhomocysteinemia activates the aryl hydrocarbon receptor/CD36 pathway to promote hepatic steatosis in mice. Hepatology. 2016;64(1):92-105. doi: 10.1002/hep.28518.


12. Medvedev DV, Zvjagina VI. Izuchenie biohimicheskih mehanizmov razvitija disfunkcii mitohondrij gepatocitov pri jeksperimentalnoj gipergomocisteinemii u krys [The study of biochemical mechanisms of mitochondrial dysfunction in rats hepatocytes during experimental hyperhomocysteinemia]. Voprosy pitanija [Problems of nutrition]. 2016;85(1):29-35. (Russian).


13. Ding WX, Li M, Biazik JM, Morgan DG, Guo F, Ni HM, Goheen M, Eskelinen EL, Yin XM. Electron microscopic analysis of a spherical mitochondrial structure. J. Biol. Chem. 2012;287(50):42373-42378. doi: 10.1074/jbc.M112.413674.


14. Kumar A, John L, Maity S, Manchanda M, Sharma A, Saini N, Chakraborty K, Sengupta S. Converging evidence of mitochondrial dysfunction in a yeast model of homocysteine metabolism imbalance. J. Biol. Chem. 2011;286(24):21779-21795. doi: 10.1074/jbc.M111.228072.


15. Yang A, Jiao Y, Yang S, Deng M, Yang X, Mao C, Sun Y, Ding N. Homocysteine activates autophagy by inhibition of CFTR expression via interaction between DNA methylation and H3K27me3 in mouse liver. Cell Death Dis. 2018;9(2):169. doi: 10.1038/s41419-017-0216-z.


16. Ai Y, Sun Z, Peng C, Liu L, Xiao X, Li J. Homocysteine induces hepatic steatosis involving ER stress response in high methionine diet-fed mice. Nutrients. 2017;9(4):pii:E346. doi: 10.3390/nu9040346.


17. Boot-Handford RP, Briggs MD. The unfolded protein response and its relevance to connective tissue diseases. Cell. Tissue Res. 2010;339(1):197-211.


18. Gotoh T, Mori M. Nitric oxide and endoplasmic reticulum stress. Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. 2006;26(7):1439-1446. doi: 10.1161/01.ATV.0000223900.67024.15.


Просмотров аннотации: 28
Загрузок PDF: 17
Опубликован
2019-06-06
Раздел
Оригинальные исследования